Home

Апоптоз как фактор организации посттравматического воспаления

08 Апрель 2011
Автор: Едранов С.С.

  Индекс УДК: 616‑091.818 | Страницы: 100–104 | Полный текстСкачать PDF 

Аннотация:

Обзор литературы, посвященный механизмам запрограммированной гибели клетки – апоптозу. Рассматриваются морфология апоптоза и некроза, факторы, активирующие и подавляющие эти процессы, роль апоптоза и некроза в воспалительных реакциях и регенерации.

Ссылки на авторов:

Едранов Сергей Сергеевич
Канд. мед. наук, докторант кафедры гистологии ВГМУ; e‑mail: Этот адрес электронной почты защищен от спам-ботов. У вас должен быть включен JavaScript для просмотра.
С.С. Едранов

Владивостокский государственный медицинский университет (690950 г. Владивосток, пр‑т Острякова, 2)

  1. 1. Бакеева Л.Е. Ультраструктура митохондрий при апоптозе
    // Цитология. 2003. Т. 45, № 9. С. 847–848.
    2. Домнина Л.В., Иванова О.Ю., Фетисова Е.А. и др. Краевой
    блеббинг как раннее проявление апоптоза, индуцированного
    TNF // Цитология. 2003. Т. 45, № 9. С. 870–871.
    3. Калиниченко С.Г., Матвеева Н.Ю. Морфологическая харак-
    теристика апоптоза и его значение в нейрогенезе // Морфо-
    логия. 2007. Т. 131, № 2. С. 16–28.
    4. Лушников Е.Ф., Абросимов А.Ю. Гибель клетки (апоптоз).
    М.: Медицина, 2001. 190 с.
    5. Матвеева Н.Ю. Апоптоз и оксид азота в развитии нейронов
    сетчатки. Владивосток: Медицина ДВ, 2006. 215 с.
    6. Матвеева Н.Ю., Калиниченко С.Г., Пущин И.И., Мотав-
    кин П.А. Роль оксида азота в апоптозе нейронов сетчатки
    плодов человека // Морфология. 2006. Т. 123, № 1. С. 40–49.
    7. Пальцев М.А. Молекулярные основы апоптоза // Вестник
    РАМН. 2002. Т. 72, № 1. С. 13–21.
    8. Фильченков А.А. Каспазы: регуляторы апоптоза и других
    клеточных функций // Биохимия. 2003. № 68. С. 453–466.
    9. Ярилин А.А. Апоптоз. Природа феномена и его роль в целос-
    тном организме // Пат. физиол. 1998. № 2. C. 38–48.
    10. Chae I.H., Park K.W., Kim H.S., Oh B.H. Nitric oxide-induced
    apoptosis is mediated by Bax/Bcl-2 gene expression, transition of
    cytochrome c, and activation of caspase-3 in rat vascular smooth
    muscle cells // Clin. Chim. Acta. 2004. Vol. 341. P. 83–91.
    11. Chung E.Y., Kim S.J., Ma X.J. Regulation of cytokine production
    during phagocytosis of apoptotic cells // Cell Res. 2006. Vol. 16.
    P. 154–161.
    12. Cohen J.J. Apoptosis: the physiologic pathway of cell death // Hosp.
    Pract. 1993. Vol. 28. P. 35–43.
    13. Ferri K. Apoptosis control in syncytia induced by thy HIV type
    1-envelope glycoprotein complex, role of mitochondria and caspase
    // J. Exp. Med. 2000. Vol. 192. P. 1081–1092.
    14. Hengarten O.M. The biochemistry of apoptosis // Nature. 2000.
    Vol. 407. P. 770–775.
    15. Ho P.K., Hawkins C.J. Mammalian initiator apoptotic caspases //
    FEBS J. 2005. Vol. 272. P. 5436–5453.
    16. Horky M., Kotala V., Anton M. et al. Nucleolus and apoptosis //
    Ann. N.Y. Acad. Sci. 2002. Vol. 973. P. 258–264.
    17. Ju E.J., Kwak D.H., Lee D.H. et al. Pathophysiological implication
    of ganglioside GM3 in early mouse embryonic development through
    apoptosis // Arch. Pharm. Res. 2005. Vol. 28. P. 1057–1064.
    18. Kuida K., Haydar T., Kuan C. et al. Reduced apoptosis and cytochrome c-mediated caspase activation in mice lacking caspase 9 //
    Cell. 1998. Vol. 94. P. 352–337.
    19. Meier P., Finch A., Evan G. Apoptosis in development // Nature.
    2000. Vol. 407. P. 796–801.
    20. Moll U.M., Zaika A. Nuclear and mitochondrial apoptotic pathways
    of p53 // FEBS Lett. 2001. Vol. 493. P. 65–69.
    21. Muresanu D.F. Neurotrophic factors. Bucuresti: Libripress, 2003.
    464 p.
    22. Neary J.T., Zimmermann H. Trophic functions of nucleotides
    in the central nervous system // Trends Neurosci. 2009. Vol. 32.
    P. 189–198.
    23. Niidome T., Morimoto N., Iijima S. et al. Mechanisms of cell death
    of neural progenitor cells caused by trophic support deprivation //
    Eur. J. Pharmacol. 2006. Vol. 548. P. 1–8.
    24. Oppenheim R.W. Programmed cell death // Fundamental Neuroscience / Zigmond M.J., Bloom F.E., Roberts J.L. et al. eds. San Diego:
    Academic, 1999. P. 581–609.
    25. Perecko T., Drabikova K., Rackova L. et al. Molecular targets of
    the natural antioxidant pterostilbene: effect on protein kinase C,
    caspase-3 and apoptosis in human neutrophils in vitro // Neuroendocrinol. Lett. 2010. Vol. 28. P. 34–38.
    26. Skulachev V.P., Bakeeva L.E., Chernyak B.V. et al. Threadgrain transition of mitochondrial reticulum as a step of mitoptosis and apoptosis // Mol. Cell Biochem. 2004. Vol. 256–257.
    P. 341–358.
    27. Sloviter R. Apoptosis: a guide for perplexed // Trends Pharmacol.
    Sci. 2002. Vol. 23. P. 19–24.
    28. Van Delft M.F., Huang D.C. How the Bcl-2 family of proteins interact to regulate apoptosis // Cell Res. 2006. Vol. 16. P. 203–213.
    29. Yan N., Shi Y. Mechanisms of apoptosis through structural biology
    // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2005. Vol. 21. P. 35–56.
    30. Zhang J., Dawson V.L., Dawson T.M., and Snyder S.H. Nitric oxide
    activation of poly (ADP-ribose) synthetase in neurotoxicity // Science. 1994. Vol. 263. P. 687–689.

ИЗДАТЕЛЬСТВО: Медицина ДВ

Год основания: 1997  |  Выпусков в год: 4, Статей в выпуске: 30  |  ISSN печатной версии: 1609-1175  |  Подписной  индекс: 18410 (Агентство “Роспечать”)  |  Тираж: 1000 экз.

 

Close Panel